一、少肌症的生理和代谢关联
肌肉衰减综合征（Sarcopenia）是一种以骨骼肌纤维质量下降、肌肉力量减少、肌肉耐力及代谢能力下降、结缔组织和脂肪增多等为主要特征的增龄性退行性病症。研究表明，肌肉减少30%将影响肌肉的正常功能，可出现肌肉松弛、体重下降、身体虚弱、抵抗力下降等症状；同时，老年人的活动能力也降低，完成行走、登高、坐立、举物等日常动作困难，并逐步发展到难以站起、下床困难、步履蹒跚、平衡障碍、极易摔倒骨折，增加了残疾和丧失生活自理能力的风险。
研究表明，年龄在50到75岁的老年人的肌肉质明显减少（约25%），这会伴随肌体脂肪的显著增加，代表性抽样分析数据表明，在30岁到60岁的30年中，平均每年增加1磅脂肪，而流失0.5磅的肌肉质，也就是总共流失15磅（6.8公斤）的肌肉质，增加30磅（13.6公斤）的脂肪。少肌症的机理非常复杂，本质上说，少肌症是维持人体肌肉质大小的调控机制的紊乱所导致的最终结果。肌肉蛋白质的质和量主要是通过持续的肌肉重塑过程（蛋白质净合成）而得以维持的，蛋白净合成包括蛋白连续合成与分解。蛋白质净合成的调控是多方面的，但这一过程基本上由蛋白质合成和降解的起始来控制。
许多调控因子（以红色和绿色标记）影响肌肉蛋白质的净合成。这最终会影响肌体瘦肉质的大小。每个调控因子均通过刺激或抑制蛋白质的合成和降解来发挥作用。少肌症也许是由于部分或全部调控因子紊乱所造成的。
二、营养素摄入对肌肉蛋白质代谢的影响
对健康的老年人来说，早期研究（采用同位素标记氨基酸和跟踪后肢交换法）认为餐后整个肌体蛋白质合成显著增加的主要原因是肌肉中蛋白质合成速率的变化。研究表明，在摄食响应中，肌肉质占肌体蛋白合成增加的一半以上。研究得到以下结果：
餐后（蛋白质、碳水化合物和脂肪混合餐）促进肌肉蛋白质合成。这一合成代谢响应主要是由于膳食中的蛋白质（或氨基酸）
2.这一刺激作用大多要归因于必需氨基酸，在必需氨基酸中，支链氨基酸是最具有潜能的。
3.进餐会通过促进肌肉蛋白质合成和抑制肌肉蛋白质分解来刺激肌肉的合成代谢。然而，进食后肌肉蛋白的净获得主要是由于肌肉蛋白质合成的显著增长，对肌肉蛋白质分解的抑制作用效果较小。
4.进餐后的合成代谢响应是短暂的。进餐后1~4小时肌肉蛋白质合成速率增加而分解速率下降。肌肉蛋白质分解速率增加发生在后吸收阶段（餐后4小时），这时肌肉蛋白质合成速率下降。因此，经常摄入富含蛋白质的食物对于增加肌肉蛋白质是必需的。
5.近期的研究证实血液（血浆）中的必需氨基酸的浓度调控肌肉内蛋白质的合成速率，因此个体的蛋白质摄入习惯可能是影响肌肉质大小的一个重要因素。当血浆必需氨基酸水平低的时候，肌肉蛋白质合成速率下降。相反，肌肉蛋白质的合成速率随可利用的必需氨基酸的增加而呈线性增长。因此，采用富含必需氨基酸的蛋白质膳食干预可以增加和维持血液中必需氨基酸的高浓度。这将激活保持肌肉质的关键机制，如肌肉蛋白质合成刺激。
三、支链氨基酸和蛋白质代谢
支链氨基酸亮氨酸是全身和骨骼肌蛋白质代谢的调控因子。亮氨酸补充物可以依赖胰岛素依赖性或非依赖性机制，通过激活（磷酰化）涉及到肌肉蛋白合成调控的重要蛋白质来实现刺激蛋肌肉蛋白质的合成。这已经在大鼠实验和人体骨骼肌试验中得到证实。亮氨酸的存在也具有降低蛋白质分解的作用。富含支链氨基酸尤其是亮氨酸的膳食被认为可有效治疗许多老龄化疾病，如肥胖症、二型糖尿病和代谢性综合征X以及少肌症。支链氨基酸在肌肉代谢中通过以下途径起重要作用：
支链氨基酸是谷氨酸合成的直接前体物质，谷氨酸是供给许多免疫功能和细胞合成与分解的必须燃料。
2.支链氨基酸尤其是亮氨酸被认为是通过激活（磷酰化）几种转译起始因子（elFs）从而激活肌肉蛋白质合成的主要物质。
3.亮氨酸通过葡萄糖-丙氨酸循环刺激葡萄糖的再循环从而调控肌肉对葡萄糖的氧化利用。这会促进蛋白质的储备，并在能量短缺期间以较低的胰岛素相应提供稳定的葡萄糖水平。
研究表明，在营养干预对抗少肌症方面，摄入蛋白质的质量是非常重要的，也有一些研究已经阐明，不同的膳食蛋白质来源对肌体的蛋白质合成代谢和增长的作用也不同。因此，它们具有影响肌肉质变化的潜质。关于亮氨酸的近期研究表明，蛋白质的亮氨酸含量是蛋白质质量的决定因素。
四、乳清蛋白对肌肉蛋白质代谢影响的最新研究进展
有研究量化了健康老年个体（65~79岁）在摄入乳清蛋白（15g）或必需氨基酸（15g）后的肌肉蛋白质净合成。结果表明，两种补足物都显著刺激了老年人的肌肉蛋白质合成。这也从另一个角度证实了以前关于摄入全乳蛋白（20g）（酪蛋白或乳清蛋白）与摄入游离氨基酸相比较可同样促进年轻人肌肉蛋白质合成的研究结果。由这一研究得出结论，与等热量的乳清蛋白相比，必需氨基酸能更有效的刺激肌肉蛋白质的合成。然而，这是因为必需氨基酸补足物含有的比乳清蛋白多两倍的必需氨基酸。然而，腿部吸收的苯丙氨酸的比例与每份补足物中必需氨基酸的相对比例一致。因此，相对于每份补足物中的必需氨基酸含量，乳清蛋白确实是对促进肌肉合成代谢最有效的。
乳清蛋白促进肌肉蛋白合成和促进肌肉合成代谢的能力已经在分子水平上得到证实。在这份研究中，在阻力训练后补充乳清蛋白可以在转译起始复合物阶段激活关键蛋白质，从而促进肌肉蛋白质的合成。年轻人训练后摄入补足物可使力量显著增强。补充乳清蛋白的老年受测者在进行为期12周的阻力训练后，转译蛋白激酶p70S6K1的磷酰化（激活）活性较高。这一结果在年轻人组中并未发现。同时，老年人摄入乳清蛋白后Pax7基因（肌肉生长激活的标示）增加了17.3倍，这些发现为阻力训练后补充乳清蛋白能提高肌肉蛋白质的合成提供了分子水平的证据。
五、乳清蛋白对少肌症的独特作用
在采用营养干预防止和治疗少肌症时，乳清蛋白具有以下独特的益处：乳清蛋白是生物活性（半）胱氨酸的丰富、稀有来源。大多数乳清蛋白（乳清浓缩蛋白WPC80和乳清分离蛋白）的半胱氨酸浓度至少比其它蛋白质来源（包括酪蛋白和大豆蛋白）高3~4倍。半胱氨酸在谷胱甘肽的合成和整个肌体蛋白质代谢调控方面发挥重要作用，从而改善肌肉组成。
乳清蛋白提供全部的必需氨基酸（蛋白质合成基石），其比例与骨骼肌中的氨基酸比例相近。乳清蛋白具有快速吸收动力机制，与其它蛋白质来源相比，如酪蛋白和大豆蛋白，乳清蛋白补足物可提高血液氨基酸峰值并刺激蛋白质合成。当乳清蛋白与其它营养素一起被摄入时，乳清蛋白独特的吸收动力学不会受到影响。实际上，当乳清蛋白与其它营养素一起被摄入时，它们可通过刺激蛋白分解提供更强的合成代谢效果。膳食中补充乳清蛋白可形成或维持血液中必需氨基酸的高浓度，并促进保持肌肉质的重要机制。
乳清蛋白是已知的支链氨基酸最丰富来源，支链氨基酸在乳清蛋白的氨基酸中占30%。尤其是乳清浓缩蛋白WPC80和乳清分离蛋白，每100g可提供14g的亮氨酸。膳食中补充乳清蛋白不仅可以提供谷氨酸合成的重要前体物质，也提供了所需的氨基酸，以激活蛋白质合成并防止过多的蛋白质分解以及促进稳定的血糖浓度/胰岛素代谢，这些均有利于减少脂质。
总之，少肌症随年龄的增长而加剧，从而导致肌肉流失和肌肉力量下降。乳清蛋白不仅在生物化学上可被用于保持肌肉质和维持免疫力，而且现有证据表明乳清蛋白在蛋白质代谢方面具有有益的作用，可以促进蛋白质代谢机制从而维持肌肉质和改善肌体组成。因此，在膳食中补充乳清蛋白，是一种在老龄化过程中容易并入生活方式中的用于维持肌肉质保持健康的有科学依据的非药物的策略。
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当你在刷微博和朋友圈时，你可能经常会看到你的一些平时健身的朋友晒着他们训练照、进度成果，当然或许还包括健康的健身营养餐。毫无疑问，你偶尔会看到，他们去健身房训练之前冲好的蛋白粉。
到目前为止，最受欢迎的蛋白粉非“乳清蛋白”莫属。那究竟什么是乳清？它又是如何帮助你收获健身成果的呢？
乳清是取自牛奶的天然蛋白质来源，当同凝结剂（一种复杂的凝结酶混合物）混合在一起时牛奶就会凝结，并且分离成两种不同成分，一种是液体部分，即我们之前提到的乳清，余下的固体部分“凝乳”则被用来制作奶酪。以及名气不及乳清，像“小弟”一样存在的“酪蛋白”。液体乳清之后经过巴氏杀菌和干燥步骤，最后成为我们在商店货架上常看到的乳清蛋白粉成品。
那么乳清蛋白到底有何特别之处？答案很明显——蛋白质，而且乳清蛋白中含有种类繁多的氨基酸。例如常见的“谷氨酰胺”，有助于多巴胺分泌的“酪氨酸”，促进一氧化氮生成的“精氨酸”和赖氨酸、甘氨酸、苯基丙氨酸以及天冬氨酸等其他氨基酸。
但在增长肌肉方面，乳清也包含最重要的“支链氨基酸（BCAA）”。如今众所周知，支链氨基酸，特别是其中的“亮氨酸”，在配合抗阻力训练时，能够显著提升肌肉蛋白合成，每份乳清蛋白中含约3克亮氨酸时，它能够最大化提升健身训练收效。
乳清中所含氨基酸的最出众之处在于，它们能够组成更大的多肽和更有益于人体健康的蛋白质。或许对于成年人来说，最大的益处是免疫球蛋白和乳铁蛋白，二者均能促进免疫系统健康，并且具有防癌和抗衰老的作用。
乳清蛋白并非100%的纯蛋白，因为提取自牛奶，它自然包含一些脂肪和乳糖。与其他任何乳制品一样，这会对“乳糖不耐受”人群来说是个麻烦事儿。幸运的是，我们还有其他选择，在这里我们就不详解乳清蛋白的各种加工处理方式了。
只需明确了解，每种方式都是以尽可能分离出乳清中的乳糖、碳水化合物和脂肪为终极目的即可。问题在于，有些更加强大的分离方法，例如乳清离子交换和乳清水解技术，容易造成蛋白质变性，只是为了追求每份更多的蛋白含量以及更快的蛋白吸收速度而损失蛋白质益于健康的营养价值。
不论你是否考虑食用更多蛋白质或者进一步促进身体健康，你的选择更加重要。但市面上最常见的乳清蛋白是浓缩乳清蛋白和分离乳清蛋白，如果你的目标是增长肌肉这些都是最优质的选择。如果没有乳糖不耐受，浓缩乳清蛋白的蛋白质含量高达80%，而里面的乳糖则可以提供葡萄糖为你的无氧能量系统提供能量，继而帮你增加力量。
对于乳糖不耐或者主要为了增加蛋白质摄入的人群可以选择蛋白含量高达90%的分离乳清蛋白，营养价值损失少，并且含有极少或不含任何乳糖。此外要记住，大部分乳清蛋白产品，会添加调味剂，在成分中额外添加糖。
现在你或许在想“我真的需要乳清蛋白吗？”答案依旧是——看个人具体情况，乳清蛋白中含有的蛋白质，我们一样可以从日常膳食食物中摄取。是否需要服用乳清蛋白，取决于你当前的蛋白摄入量。如果你每日摄入的蛋白质量，充足而且稳定，例如每公斤体重0.8至1.5克。再额外摄入乳清蛋白并不会带来很大改变。
如果你在尝试减肥，同时又希望不流失肌肉，乳清蛋白补剂或许能够满足你的蛋白质摄入目标，同时又不会带来过多热量。而且能够让你整日更有饱腹感，对于其他任何目标应以“方便”为主。有时，通过日常膳食保证蛋白质摄入量可能会比较困难，此时喝一杯乳清蛋白饮，比吃下两块鸡胸来得更容易。最终，你应当以同样的方式看待乳清蛋白和其他任何蛋白质补充品，与你吃下的蛋白质一样，他们在本质上是相同的。意思是说，如果你觉得喝蛋白粉的效果更好，那你就保持自己的习惯。如果觉得对你没啥帮助，那就不用。选择在你手里！
很多小伙伴都知道，蛋白质在我们身体中以及生活中都起到很重要的作用。而在蛋白质中，乳清蛋白则是更是受到人们的重视。
今天营养姐就想跟大家聊一聊乳清蛋白的那些事儿，让更多的小伙伴了解相关的知识。
乳清蛋白
乳清蛋白(whey protein)被称为蛋白之王，是从牛奶中提取的一种蛋白质，具有营养价值高、易消化吸收、含有多种活性成分等特点，是公认的人体优质蛋白质补充剂之一。
具有高营养价值
在植物蛋白质中只有大豆蛋白属于完全蛋白质，但是大豆蛋白在吸收上不及优质的动物蛋白，乳清蛋白是动物性蛋白，并且是优质的完全蛋白质，即所含氨基酸种类齐全，含有人体必需的8种氨基酸，且数量充足，配比合理，接近人体的需求比例，是人体生长、发育、抗衰老等生命活动不可缺少的精华物质。
必需氨基酸种类和含量齐全
必需氨基酸是指人体必需但自身不能合成，必须从食物中摄取的氨基酸。在植物蛋白质中只有大豆蛋白属于完全蛋白质，但是大豆蛋白在吸收上不及优质的动物蛋白。乳清蛋白属于优质的完全蛋白质，也是动物性蛋白。
乳清蛋白较易被消化吸收，母乳中乳清蛋白含60%，酪蛋白含40%，故喝母乳的婴儿粪便较软，量也较少。另外，乳清中富含半胱氨酸和蛋氨酸，它们能维持人体内抗氧化剂的水平。
还有许多实验研究都证明，服用乳清蛋白浓缩物能促进体液免疫和细胞免疫，刺激人体免疫系统，阻止化学诱发性癌症的发生。所以乳清蛋白又是一种非常好的增强免疫力的蛋白。
乳清蛋白中脂肪、乳糖含量低，但它含有β-乳球蛋白、α-乳白蛋白、免疫球蛋白，还有其他多种活性成分。正是这些活性成分使乳清蛋白具备了有益于人体的诸多保健功能，因此它被认为是人体所需的优质蛋白质来源之一。
乳清蛋白的来源
乳清蛋白的来源：母乳中乳清蛋白含60%，酪蛋白含40%；食品工业中，乳清蛋白是从牛奶中提取出来的，牛奶的组成中87%是水，13%是乳固体；在乳固体中27%是乳蛋白质，乳蛋白质中只有20%是乳清蛋白，其余80%都是酪蛋白，因此乳清蛋白在牛奶中的含量仅为0.7%，可见弥足珍贵。
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α乳清蛋白不仅存在于牛血清中，也广泛存在于哺乳动物的乳汁中。本文威正翔禹/缔一生物为您分析牛血清中的α乳清蛋白。
它通常只在哺乳动物乳腺上皮细胞中合成，常作为该细胞的标志物。α乳清蛋白浓度与母牛乳房发育和功能状态密切相关¹，可调节乳腺细胞的生理状态。催乳素可使α乳清蛋白表达上调，从而促进乳糖的产生。α乳清蛋白由123个氨基酸组成，有4个二硫键，分子量为14178Da，并能与金属离子（如Ca2+）和脂肪酸结合。
在保健食品中，乳清蛋白被认为优质的蛋白质。乳清蛋白的水解产物常制备为细胞培养液，或促进细胞生长增殖的添加剂。例如，全球著名培养基生产商Himedia公司的产品水解乳清蛋白（有认证级）就明确指出它适合组织培养和广泛的微生物培养，包括乳酸杆菌的培养等。有人进行过实验。在体外培养SV40转化的小鼠成纤维细胞，在DMEM加低浓度小牛血清（0.15~0.3%）进行培养后，添加乳清蛋白水解物提升细胞密度达5-10倍，但细胞倍增时间的缩短并不十分明显²。
α乳清蛋白在体外有杀肿瘤的作用。α乳清蛋白被胰蛋白酶和糜蛋白酶裂解后，产生3个多肽，它们也有杀菌作用，可作用于革兰氏阳性菌。α乳清蛋白的异构体也可以杀灭肺炎链球菌³。
参考文献
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2. Delano V. Young, et al. The identification of a transformed cell growth factor in lactalbumin hydrolyzate as biotin,1980,111（1）：143-148
3. Eugene A. et al.α-Lactalbumin: structure and function. Febs Letters,2000,473（3）：269-274